Aminokwasy – podział, właściwości, budowa i źródła w diecie
Tylko 20 aminokwasów jest kodowanych przez DNA i wykorzystywanych do syntezy białek ustrojowych. Mutacja określonego genu, prowadząca do kodowania nieprawidłowego białka, leży u podstaw zaburzeń metabolizmu aminokwasów.
Aminokwasy w organizmie człowieka są podstawową jednostką budulcową białek i peptydów. Sekwencja aminokwasów determinuje unikalną trójwymiarową strukturę białka – jego funkcje i właściwości. Niedobory aminokwasów często mają podłoże żywieniowe i mogą prowadzić do szerokiego spektrum objawów.
Co to są aminokwasy i jaką pełnią funkcję?
Aminokwasy (Bromatologia, 2015; Żywienie człowieka 1, 2022) to białkowe i niebiałkowe związki organiczne, niezbędne do prawidłowego funkcjonowania organizmu. Budowę aminokwasów cechuje obecność (w cząsteczce) co najmniej 2 grup funkcyjnych: aminowej i karboksylowej. Grupy te mogą brać udział w różnorodnych reakcjach ustrojowych. Co najważniejsze: mogą tworzyć wiązania peptydowe, które umożliwiają łączenie aminokwasów w wysokocząsteczkowe związki (peptydy).
Zależnie od liczby aminokwasów wyróżnia się dipeptydy, tripeptydy itd. Związki złożone z ponad 10 aminokwasów to polipepty; z ponad 100 aminokwasów – makropeptydy, czyli białka lub proteiny – podstawowy materiał budulcowy organizmu.
Podział aminokwasów ze względu na ich funkcje (Laboratorium z biochemii, 2015) wyróżnia:
· aminokwasy białkowe – podstawowy materiał budulcowy białek i peptydów;
· aminokwasy niebiałkowe – występujące w stanie wolnym;
· aminokwasy cukrotwórcze – prekursory węglowodanów;
· aminokwasy tłuszczotwórcze – prekursory lipidów.
Co dają aminokwasy? Właściwości aminokwasów
Aminokwasy (Bromatologia, 2015; Żywienie człowieka 1, 2022) mogą wchodzić w skład białek lub występować w stanie wolnym. W ludzkim organizmie służą przede wszystkim do syntezy białek. Obecność różnorodnych aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym nadaje białkom specyficzne właściwości i determinuje ich funkcje.
Aminokwasy w ustroju mogą być wykorzystywane do syntezy innych związków biologicznie czynnych (Nutripsychiatria, 2024), takich jak hormony i neurotransmitery. Na przykład przemiany tyrozyny prowadzą do powstania adrenaliny, która w układzie nerwowym promuje wzrost aksonów i dendrytów (wypustek neuronów). Przemiany kwasu glutaminowego (aminokwasu endogennego) umożliwiają syntezę GABA (kwasu gamma-aminomasłowego) – neuroprzekaźnika, którego niedobór wiąże się z napadami padaczkowymi i upośledzeniem procesów pamięciowych.
Aminokwasy mogą być wykorzystywane jako dodatkowe źródło energii (Żywienie człowieka 1, 2022) – przy ograniczonej dostępności głównych źródeł energii dla komórek lub w okresach zwiększonego zapotrzebowania organizmu na energię. Aminokwasy do celów energetycznych pozyskiwane są z rozkładu własnych białek (pochodzących z mięśni szkieletowych).
Aminokwasy w płynach ustrojowych, podobnie jak ich pochodne, mogą uczestniczyć w procesach metabolicznych (np. usuwania amoniaku z tkanek).
Podział aminokwasów – aminokwasy egzogenne i aminokwasy endogenne
Aminokwasy białkowe (Bromatologia, 2015; Żywienie człowieka 1, 2022), występujące w białkach ustrojowych, można klasyfikować jako:
· aminokwasy niezbędne (aminokwasy egzogenne) – których organizm nie jest w stanie syntetyzować, dlatego muszą być dostarczane z pożywieniem (essential amino acids, EAA);
· aminokwasy względnie niezbędne (względnie egzogenne) – syntetyzowane przez organizm, ale w szczególnych warunkach (patologicznych lub fizjologicznych) synteza może być niewystarczająca (np. w okresie wzrastania i rozwoju);
· aminokwasy endogenne (nie-niezbędne) – organizm ma zdolność ich syntezy z innych aminokwasów lub w wyniku przemian biochemicznych.
Podział aminokwasów białkowych
Aminokwasy EAA (aminokwasy egzogenne, niezbędne)
Aminokwasy względnie niezbędne (względnie egzogenne)
Aminokwasy endogenne (nie-niezbędne)
Fenyloalanina
Arginina*
Alanina
Histydyna**
Cysteina
Asparagina
Izoleucyna
Glicyna
Kwas asparaginowy
Leucyna
Glutamina
Kwas glutaminowy
Lizyna
Prolina
Metionina
Seryna*
Treonina
Tyrozyna
Tryptofan
Walina
* Zapotrzebowanie wzrasta w warunkach patologicznych i w czasie żywienia pozajelitowego.
** Aminokwas niezbędny w okresie intensywnego wzrostu (u dzieci)
Oprac. na podst. Żywienie człowieka 1, 2022; EFSA 2012.
Przyczyny i skutki niedoboru aminokwasów
Wśród przyczyn niedoboru aminokwasów (StatPearls, 2025; Chirurgia po Dyplomie, 2023) wymienia się:
· niewystarczającą podaż aminokwasów i białek z codzienną dietą: diety restrykcyjne, eliminacyjne, niezbilansowane diety wegańskie i wegetariańskie;
· choroby przewlekłe przebiegające z utratą apetytu, intensywne wymioty;
· zaburzenia trawienia i wchłaniania białek pokarmowych (które są źródłem aminokwasów).
Aminokwasy w organizmie człowieka (StatPearls, 2025) są niezbędne m.in. do przyrostu tkanki mięśniowej, syntezy neuroprzekaźników i hormonów. Objawy ich niedoboru najczęściej wynikają z niedostatecznej syntezy białek i obejmują:
· depresję,
· lęk,
· bezsenność,
· zmęczenie, osłabienie,
· zahamowanie wzrostu (u dzieci).
Deficyty aminokwasów (StatPearls, 2025; Chirurgia po Dyplomie, 2023) częściej obserwowane są w populacji osób starszych w ośrodkach opiekuńczych i w społeczeństwach rozwijających się (kryzys żywieniowy). Do poważnych powikłań tego stanu należy niedożywienie białkowo-kaloryczne:
· przewlekłe (marasmus): utrata masy ciała i tkanki mięśniowej (skutek długotrwałego głodzenia);
· ostre (kwashiorkor): szybkie tempo narastania objawów, obrzęki; głównie po dużych operacjach – konsekwencja okołooperacyjnego stosowania (wyłącznie) płynoterapii dożylnej.
Jak na organizm może wpływać zaburzona przemiana aminokwasów?
Do zaburzeń metabolizmu aminokwasów (Neurologia, 2022; Pediatria, 2024) należy szeroka grupa chorób rzadkich – defektów uwarunkowanych genetycznie, w tym.:
· zaburzenia metabolizmu fenyloalaniny i tyrozyny;
· zaburzenia metabolizmu aminokwasów rozgałęzionych (branched-chain amino acids, BCAA);
· zaburzenia metabolizmu aminokwasów siarkowych (metioniny, homocysteiny) i kobalaminy (witaminy B12) – mogą prowadzić do śpiączki i zgonu;
· hiperamonemie – zaburzenia cyklu mocznikowego; mogą ujawnić się w każdym wieku, przebiegają z postępującymi objawami (do śpiączki włącznie).
Fenyloketonuria, jedno z zaburzeń metabolizmu fenyloalaniny i tyrozyny, należy do najczęstszych defektów syntezy aminokwasów. Nieleczona prowadzi do zahamowania rozwoju i upośledzenia umysłowego.
Fenyloalanina należy do aminokwasów egzogennych, powszechnie występujących w żywności. W warunkach fizjologicznych enzym hydroksylaza fenyloalaniny przekształca ją do tyrozyny. Reakcja ta wymaga kofaktora – tetrahydrobiopteryny (BH4). Niedobór aktywności tego enzymu lub kofaktora (BH4) powoduje nagromadzenie fenyloalaniny w płynach ustrojowych i ośrodkowym układzie nerwowym (OUN).
Do zaburzeń metabolizmu aminokwasów BCAA (leucyny, izoleucyny, waliny) należą:
· choroba syropu klonowego – w postaci klasycznej objawy zatrucia metabolicznego; nieleczona może prowadzić do niewydolności oddechowej i śpiączki;
· klasyczne acydurie organiczne – nagromadzenie aminokwasów rozgałęzionych i pochodnych kwasów karboksylowych (ketokwasów); objawy dysfunkcji wielonarządowej.
Źródła aminokwasów w codziennej diecie – w jakim jedzeniu są aminokwasy?
Zawartość aminokwasów białkowych
(czyli aminokwasów egzogennych – niezbędnych)
w wybranych produktach spożywczych
Aminokwas
Produkt
Zawartość
[g/100 g produktu]
Walina
Mąka sojowa (pełnotłusta)
2,3
Ser parmezan
2,6
Ser ementaler (pełnotłusty)
1,8
Dorsz atlantycki (solony, suszony)
3,2
Leucyna
Soja (nasiona suche)
2,7
Ser parmezan
3,7
Schab pieczony
2,8
Dorsz atlantycki (solony, suszony)
5,1
Izoleucyna
Mąka sojowa (pełnotłusta)
2,2
Ser parmezan
2,0
Schab pieczony
1,7
Dorsz atlantycki (solony, suszony)
2,9
Lizyna
Mąka sojowa (pełnotłusta)
3,1
Ser parmezan
3,5
Tuńczyk w oleju
2,6
Treonina
Soja (nasiona suche)
1,4
Schab pieczony
1,9
Pstrąg tęczowy pieczony
1,3
Metionina
Orzechy brazylijskie
1,2
Ser parmezan
1,0
Schab pieczony
0,9
Łosoś pieczony
0,8
Fenyloalanina
Groch (nasiona suche)
1,2
Ser parmezan
2,0
Schab pieczony
1,4
Tryptofan
Groch (nasiona suche)
0,3
Ser parmezan
0,5
Schab pieczony
0,5
Histydyna
Groch (nasiona suche)
0,7
Ser parmezan
1,5
Łosoś wędzony
4,2
Oprac. na podst. Normy żywienia dla populacji Polski, 2024.
Kiedy warto suplementować aminokwasy?
U zdrowych osób zapotrzebowanie na aminokwasy powinna pokrywać różnorodna i zbilansowana dieta.
Podanie preparatów zawierających hydrolizaty białek lub wolne aminokwasy BCAA (NCEŻ, 2017; Medycyna Praktyczna, 2014) można rozważyć u sportowców uprawiających dyscypliny siłowe i szybkościowo-siłowe. Uważa się, że aminokwasy rozgałęzione mogą:
· ograniczać katabolizm wysiłkowy (rozpad białek mięśniowych);
· nasilać wewnątrzustrojową syntezę białek i pobudzać wydzielanie hormonów anabolicznych;
· wpływać na zmniejszenie uczucia zmęczenia.
Przed rozpoczęciem suplementacji aminokwasów wskazana jest konsultacja ze specjalistą, np. lekarzem medycyny sportowej. Ich nadmierne spożycie może obciążać nerki, wątrobę i jelita oraz zwiększać ryzyko dietozależnych chorób cywilizacyjnych.
Zgodnie ze Wspólnym Stanowiskiem Centralnego Ośrodka Medycyny Sportowej i Komisji Medycznej Polskiego Komitetu Olimpijskiego, wyniki badań klinicznych nad zastosowaniem aminokwasów rozgałęzionych są niejednoznaczne. Jednak niektóre doniesienia naukowe sugerują ich pozytywny wpływ na zdolność wysiłkową. Uważa się, że suplementy diety z aminokwasami BCAA mogą być skuteczne, ale niezbędne są dalsze, szeroko zakrojone badania.
Aminokwasy w kosmetykach – jaką pełnią rolę?
Aminokwasy w kosmetykach (Journal of Immunoassay and Immunochemistry, 2019; Journal of Nutrition Sciences, 2020) są powszechnie stosowane. To podstawowy składnik wszystkich białek – również kolagenu, co pozwala zrozumieć znaczenie aminokwasów dla skóry. Nawilżające właściwości aminokwasów (wiążące wodę) wpływają na poprawę ochronnych funkcji skóry i redukcję zmarszczek. Bioaktywne peptydy aktywują syntezę kolagenu, wspomagają procesy regeneracji i gojenia oraz wykazują właściwości przeciwstarzeniowe.
Aminokwasy (Journal of Cosmetic Dermatology, 2022; Journal of Nutrition Sciences, 2020) mogą korzystnie wpływać na stan skóry w różnych mechanizmach:
· poprzez zwiększenie syntezy kolagenu i elastyny (elastyczność skóry, ochrona przed nadmiernym rozciąganiem);
· jako składnik NMF (Natural Moisturizing Factor) – naturalnego czynnika nawilżającego (regulacja nawadniania i pH skóry);
· poprzez działanie antyoksydacyjne (ochrona komórek przed uszkodzeniami oksydacyjnymi i profilaktyka przedwczesnego starzenia).
Warto zapamiętać:
1. Aminokwasy to związki organiczne zawierające co najmniej jedną grupę aminową i jedną grupę karboksylową.
2. Aminokwasy mogą tworzyć struktury białkowe, występować w stanie wolnym lub wchodzić w skład związków niskocząsteczkowych, enzymów, hormonów peptydowych i in.
3. Z żywieniowego punktu widzenia wyróżnia się aminokwasy egzogenne (muszą być dostarczane z dietą), endogenne (syntetyzowane przez organizm) i względnie endogenne (w szczególnych warunkach synteza wewnątrzustrojowa jest niewystarczająca).
4. Sugeruje się, że aminokwasy rozgałęzione (BCAA) mogą poprawiać zdolność wysiłkową sportowców trenujących dyscypliny siłowe i szybkościowo-siłowe.
Źródła:
European Food Safety Authority (EFSA): Scientific Opinion on Dietary Reference Values for protein. EFSA Panel on Dietetic Products, Nutrition and Allergies (NDA). EFSA J. 2012;10(2), 2557.
Lopez MJ, Mohiuddin SS. Biochemistry, Essential Amino Acids. In: StatPearls [Internet]. Treasure Island (FL): StatPearls Publishing; 2025.
Wu G. Amino acids: metabolism, functions, and nutrition. Amino Acids. 2009;37(1):1-17.
Gertig H, Przysławski J. Bromatologia. Zarys nauki o żywności i żywieniu. Wydawnictwo Lekarskie PZWL, Warszawa 2015.
LaPelusa A, Kaushik R. Physiology, Proteins. 2022. In: StatPearls [Internet]. Treasure Island (FL): StatPearls Publishing; 2025.
Wspólne Stanowisko Centralnego Ośrodka Medycyny Sportowej i Komisji Medycznej Polskiego Komitetu Olimpijskiego: Stosowanie suplementów diety i żywności funkcjonalnej w sporcie. Rekomendacje dla polskich związków sportowych. Warszawa 2012.
Gawęcki J. Żywienie człowieka. Podstawy nauki o żywieniu. T. 1. Wydawnictwo Naukowe PWN, Warszawa 2022.
Polanowski A. Laboratorium z biochemii dla studentów biologii, biotechnologii i ochrony środowiska. Uniwersytet Wrocławski, Wydział Biotechnologii, 2015.
Reeds PJ. Dispensable and indispensable amino acids for humans. J Nutr. 2000;130(7):1835S-40S
Ligthart-Melis GC, van de Poll MC, Boelens PG, Dejong CH, Deutz NE, van Leeuwen PA. Glutamine is an important precursor for de novo synthesis of arginine in humans. Am J Clin Nutr. 2008;87(5):1282-9.
Chmiel I, Łojko D. Nutripsychiatria. Wydawnictwo Lekarskie PZWL, Warszawa 2024.
Curi R, Lagranha CJ, Doi SQ, Sellitti DF, Procopio J, Pithon-Curi TC, Corless M, Newsholme P. Molecular mechanisms of glutamine action. J Cell Physiol. 2005;204(2):392-401.
Grenda R, Kawalec M, Kulus W (red.). Pediatria. Tom 1-2. Wydawnictwo Lekarskie PZWL, Warszawa 2024.
Wu G, Fang YZ, Yang S, Lupton JR, Turner ND. Glutathione metabolism and its implications for health. J Nutr. 2004;134(3):489-92. doi:
Ukleja A. Żywienie kliniczne w profilaktyce i leczeniu powikłań po operacjach brzusznych. Chirurgia po Dyplomie. 2023;02.
Stępień A. Neurologia - tom 3. Medical Tribune Polska, Warszawa 2022.
Frączek B; Medycyna Praktyczna – żywienie w sporcie (2014). Białko w żywieniu sportowców. https://www.mp.pl/pacjent/dieta/sport/64883,bialko-w-zywieniu-sportowcow, [dostęp: 19.12.2025].
Ripps H, Shen W. Review: taurine: a "very essential" amino acid. Mol Vis. 2012;18:2673-86.
Kłys W; Narodowe Centrum Edukacji Żywieniowej, NCEŻ (2017). Aminokwasy rozgałęzione (BCAA) w preparatach dla sportowców. https://ncez.pzh.gov.pl/ruch_i_zywienie/aminokwasy-rozgalezione-bcaa-w-preparatach-dla-sportowcow/, [dostęp: 19.12.2025].
Paddon-Jones D, Sheffield-Moore M, Zhang XJ, Volpi E, Wolf SE, Aarsland A, Ferrando AA, Wolfe RR. Amino acid ingestion improves muscle protein synthesis in the young and elderly. Am J Physiol Endocrinol Metab. 2004;286(3):E321-8.
Bojarska J. Amino acids and short peptides as anti-aging superfood. International Journal of Nutrition Sciences. 2020;1:1039-1044.
Tominaga K, Hongo N, Fujishita M, Takahashi Y, Adachi Y. Protective effects of astaxanthin on skin deterioration. J Clin Biochem Nutr. 2017;61(1):33-39.
Katsanos CS, Kobayashi H, Sheffield-Moore M, Aarsland A, Wolfe RR. A high proportion of leucine is required for optimal stimulation of the rate of muscle protein synthesis by essential amino acids in the elderly. Am J Physiol Endocrinol Metab. 2006;291(2):E381-7.
Hou Y, Yin Y, Wu G. Dietary essentiality of "nutritionally non-essential amino acids" for animals and humans. Exp Biol Med (Maywood). 2015;240(8):997-1007.
Diaz I, Namkoong J, Wu JQ, Giancola G. Amino acid complex (AAComplex) benefits in cosmetic products: In vitro and in vivo clinical studies. J Cosmet Dermatol. 2022;21(7):3046-3052.
Ohtani M, Sugita M, Maruyama K. Amino acid mixture improves training efficiency in athletes. J Nutr. 2006;136(2):538S-543S.
Ahsan H. Immunopharmacology and immunopathology of peptides and proteins in personal products. J Immunoassay Immunochem. 2019;40(4):439-447.
Takaoka M, Okumura S, Seki T, Ohtani M. Effect of amino-acid intake on physical conditions and skin state: a randomized, double-blind, placebo-controlled, crossover trial. J Clin Biochem Nutr. 2019;65(1):52-58.