L-prolina – właściwości, występowanie, niedobór, nadmiar
L-prolina – aminokwas budulcowy kolagenu
W organizmie człowieka znajduje się 18 aminokwasów oraz 2 amidy, dlatego powszechnie przyjmuje się, występowanie 20 aminokwasów. L-prolina jest jednym spośród aminokwasów białkowych.
Odkryj produkty zawierające ten składnik:
Czym jest prolina (l-prolina)?
Grupa aminokwasów białkowych, to taka, która zawiera cząsteczki głównie wykorzystywane do syntezy białek. Są one najmniejszymi składowymi szkieletu peptydowego i białek organizmów żywych. L-prolina jest aminokwasem endogennym, co oznacza, że organizm potrafi samodzielnie zsyntezować ten związek. Po raz pierwszy szlak metaboliczny proliny scharakteryzował Elijah Adams i Harold Strecker w połowie lat 50-tych XX wieku.
Aminokwasy są zbudowane ze szkieletu węglowego, grupy aminowej, karboksylowej oraz łańcucha bocznego lub atomu wodoru. Omawiany aminokwas ma nietypową strukturę cykliczną, co oznacza, że grupa aminowa związana jest z bocznym łańcuchem, co czyni ją aminą drugorzędową i tworzy tym samym strukturę pierścienia. Cecha ta wpływa na sztywność budowy proliny i ułatwia zwijanie białek - proces odbywający się na poziomie molekularnym, polegający na układaniu cząsteczek białka w określone struktury trójwymiarowe, w którym cząsteczki białka organizują się w struktury 3D o określonym układzie. Prolina odgrywa rolę usztywniającą skręty łańcucha peptydowego.
Prolina – gdzie występuje?
Prolina w organizmie może pochodzić z wewnątrz i zewnątrzkomórkowej degradacji białek, syntezy endogennej a także z diety. Po spożyciu pokarmu zawierającego prolinę, białka hydrolizują w jelicie cienkim uwalniając prolinę i hydroksyprolinę powstającą w procesie modyfikacji reszt prolinowych. W działaniu tym biorą udział specyficzne enzymy: prolidazy. Hydroliza następuje także w żołądku z udziałem pepsyny. Prolina wchłaniana jest przez wątrobę i inne narządy a jej wysokie ilości znajdują się w osoczu. Wnikanie proliny jest jednak ograniczone przez barierę krew-mózg.
Czy wiesz, że...?
Prolina i hydroksyprolina są drugim (po glicynie) budulcem aminokwasowym cząsteczki kolagenu. Stanowią około 23% jego struktury. Co ciekawe, białka tworzące włókna kolagenowe to 30% białek znajdujących się w organizmie. Jest on głównym elementem składowym tkanki łącznej (np. ścięgien, chrząstek, kości, naczyń krwionośnych czy skóry).
Gdzie występuje prolina?
Organizm ma najwyższe zapotrzebowanie na prolinę ze wszystkich aminokwasów, wykorzystując ją do syntezy białek. Występowanie proliny jest bardzo powszechne, ponieważ jest ona budulcem białek mleka i kolagenu, w którym zlokalizowane jest około 99,8% rezerw hydroksyproliny znajdującej się w organizmie. Jej biosynteza zależna jest od cyklu mocznikowego i cyklu kwasu cytrynowego, które są sprzężone przez produkt pośredni: 1-pirolino-5-karboksylan (P5C) wraz z reduktazą i syntetazą tego związku. W celu ułatwienia transaminacji glutamina przekształca się w kwas glutaminowy, i następnie w glutaminian, z którego na drodze przemian z udziałem P5C powstaje prolina.
A gdzie znajdziemy prolinę w pożywieniu? Prolina występuje w produktach zawierających białka, czyli są to mleko, sery, produkty nabiałowe oraz w mięsie np. wołowinie czy wieprzowinie. Obecna jest także w produktach ubocznych powstających przy produkcji mięsnej, np. w mączce mięsno-kostnej z wyrobów drobiarskich. Niskie spożycie proliny i hydroksyproliny zachodzi przy stosowaniu diet wegetariańskich. Dobrym źródłem są również suplementy diety ze względu na jej dobrą rozpuszczalność w wodzie.
Prolina – właściwości i działanie
Prolina pełni ważną rolę w kształtowaniu struktury białek. Ze względu na właściwości proliny i jej sztywność znajduje się ona w miejscach, gdzie białka przyjmują pozycję skręcenia tworząc tak zwane helisy wpływając na ich stabilność. Brak ustabilizowanej spiralnej struktury może czynić ją łatwą w degradacji. Jest kluczowym składnikiem w produkcji kolagenu, w budowie którego można zauważyć charakterystyczną kolejność aminokwasów Glicyna-Prolina-Hydroksyprolina lub Glicyna-Prolina-Alanina. Kolagen jest związkiem mającym kluczowe znaczenie dla utrzymania elastyczności skóry czy dobrej kondycji włosów i paznokci ponieważ wchodzi w ich struktury. Poza kolagenem w organizmie znajduje się elastyna, która również należy do grupy białek strukturalnych i jest bardzo rozciągliwa i sprężysta. Jej budowa jest określona przez sekwencję aminokwasów, ale stabilizowana jest wiązaniami wodorowymi. Elastyna zawiera glicynę (~ 30 %), alaninę (~ 24 %), walinę (~ 15 %) a także prolinę (~ 11 %).
Bardzo ciekawa właściwość l-proliny to jej zdolność wiązania wody. Aminokwas ten wykazał tworzenie silnych wiązań wodorowych wody w badaniach roztworu proliny, które mogą zwiększać rozpuszczalność białek trudno rozpuszczalnych. Wskazuje się na zwiększoną zdolność wiązania wody dzięki roztworowi białko-prolina.
W świetle dowodów naukowych:
W przeprowadzonych badaniach in vitro L-prolina została zmodyfikowana z chitozanem po czym wytworzono struktury rusztowań. Wykazano odkładanie się kolagenu z komórek fibroblastów dzięki zmodyfikowanej strukturze szkieletu [12].
W przeprowadzonym badaniu wykazano, że obecność proliny w strukturze dipeptydu wywiera działanie hamujące na hydrolizę. Pięciokrotnie szybsza hydroliza wystąpiła w kombinacji lizyna-alanina niż lizyna-prolina. Metionina również hydrolizowała wolniej w kombinacji z proliną [14].
L-prolina –przeciwwskazania
Nie zaleca się stosowania składnika u osób szczególnie wrażliwych jak np. u kobiet w ciąży i karmiących oraz u dzieci bez uprzedniej konsultacji specjalistycznej.
Niedobór proliny
Niedobór proliny może wynikać z obniżenia poziomu innych aminokwasów w organizmie np. glutaminianu, ponieważ jest on niezbędny do jej syntezy w opisanych powyżej cyklach. Na jej niedobór może mieć wpływ również obniżenie poziomu enzymu prolinidazy, który bierze udział w hydrolizie białek, powodując jej wydalanie z moczem.
Baza danych PubMed, która obejmuje artykuły z dziedziny medycyny i nauk biologicznych wskazuje na przeprowadzenie ponad tysiąca badań klinicznych produktów z proliną na ludziach.
Źródła:
- https://www.magonlinelibrary.com/doi/full/10.12968/jowc.2021.30.1.26?rfr_dat=cr_pub++0pubmed&url_ver=Z39.88-2003&rfr_id=ori%3Arid%3Acrossref.org
- https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK499877/
- https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3773366/
- https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0022316622096936?via%3Dihub
- Gawęcki J., red.: Żywienie człowieka. Podstawy nauki o żywieniu. PWN, 2010;
- https://link.springer.com/article/10.1007/s00018-019-03363-3#:~:text=Proline%20constitutes%20about%2010,skin%2C%20cartilage%2C%20and%20blood%20vessels
- https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC8651533/#:~:text=Background%20Proline%20is%20a%20non,the%20amino%20acid%20significant%20rigidity
- https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC5283605/#:~:text=Proline%20is%20an%20amino%20acid,acceptor%20of%20the%20nascent%20peptide
- https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3773366/#:~:text=Proline%20plays%20important%20roles%20in,antioxidative%20reactions%2C%20and%20immune%20responses
- https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0022316622096912#f4
- http://www.liposhell.pl/images/ascolip-beauty/Structure_Properties_and_Fundaction.pdf
Morąg M., Burza A., Budowa, właściwości i funkcje kolagenu oraz elastyny w skórze; Journal of health study and medicine, 2017, nr 2 - https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/37137350/
- https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/667127/
- https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC183210/
Publikowane informacje mają charakter wyłącznie informacyjny i nie powinny zastępować indywidualnych konsultacji lekarskich. Zaleca się skonsultowanie z lekarzem lub terapeutą przed rozpoczęciem jakiejkolwiek terapii. Wydawca nie dąży do nawiązania relacji lekarz-pacjent ze swoimi czytelnikami. Nie bierze również odpowiedzialności za wiarygodność, skuteczność lub prawidłowe stosowanie informacji umieszczonych na stronie, ani za ewentualne problemy zdrowotne wynikające z omówionych terapii.
